Řada škodlivých látek zůstává beze změn ve vodě či v půdě a příroda sama je neumí odbourat. V Loschmidtových laboratořích Přírodovědecké fakulty MU se snaží najít mechanismy, jak takzvané polutanty z životního prostředí dostat. Využívají k tomu enzymy, tedy bílkoviny, které urychlují chemické reakce. Zabývá se jimi i Veronika Štěpánková, která na podzim dostala cenu ministra školství pro nejlepší studenty a absolventy.
V laboratořích pod vedením Jiřího Damborského výzkumníci studují enzymy ze skupiny halogenalkandehalogenáz. Ty umí z halogenovaných uhlovodíkových struktur odstranit příslušný halogen (chlor, brom nebo jód) a přeměnit je na alkoholy. Jejich práce pak může sloužit například při odhalování a likvidaci škodlivých látek. Před několika lety patentovali například enzym, který umí rozložit bojový plyn yperit, jenž také patří mezi tyto typy látek.
„Halogenované látky jsou často škodlivé, jsou to produkty lidské činnosti, které nejsou přírodě vlastní. Nemá mechanismy, jak je odbourávat, a proto zůstávají ve vodě a v půdě,“ popsala základní směr výzkumu Štěpánková.
Právě úspěch kolem likvidace yperitu přitáhl pozornost tehdy ještě studenty bakalářského stupně Veroniky Štěpánkové k Loschmidtovým laboratořím. Biochemii si původně vybrala, protože nechtěla studovat medicínu a rodiče jí nechtěli dovolit studovat veterinární lékařství. „Rozhodně ale své volby nelituju. Ani rodiče nelitují, i když jim to chvíli trvalo,“ usmívá se čerstvě oceněná absolventka.
Vědecká skupina, v níž pracuje, se zabývá proteinovým inženýrstvím, snaží se tedy přírodní enzymy upravovat tak, aby uměly zlikvidovat i látky, které běžně nerozkládají, nebo aby byly v jejich likvidaci účinnější. Vylepšují se také proto, aby mohly působit v různých podmínkách. Právě tím se Štěpánková zabývá.
Studuje, v jakém prostředí mohou enzymy dobře účinkovat. Při průmyslovém využití totiž musí fungovat i v jiných než přirozených podmínkách. Enzymy velmi dobře fungují ve vodě, ta se však v průmyslových aplikacích z různých důvodů nepoužívá a nahrazují ji rozpouštědla nebo směsi s vysokým obsahem solí. V těch se ale enzymům moc nedaří, a nemohou proto účinně fungovat.
„Mou starostí ve výzkumu je zjišťovat, které z rozpouštědel hubí enzymy nejméně už v jejich přirozené podobě. Dalším krokem je sledovat, co se s nimi děje, jestli se jim mění struktura a jakým způsobem, jestli rozpouštědlo ovlivňuje jejich funkci, zda proniká od struktury enzymu nebo na něj působí zvenčí,“ popsala svou práci absolventka oboru biochemie na přírodovědecké fakultě. Její zjištění slouží jako vstupní informace pro ty, kteří budou enzym upravovat, aby byl například odolnější.
Enzymy zkoumá Štěpánková nejdřív zcela jednoduchou metodou. K měření jejich aktivity stačí enzym smísit s látkou, kterou je potřeba rozložit, ve vhodném reakčním prostředí a sledovat, zda probíhá příslušná chemická reakce. Pak se odborníci podívají pomocí přístrojů na to, zda a jak se změnila struktura bílkoviny.
„Výzkum mě baví, i když je to někdy rutinní práce hlavně při opakovaném měření aktivity proteinů v různých médiích. V podstatě je to takové hraní. Nikdy nevím, jak to dopadne. Myslím si, že takový adrenalin a překvapení v mnoha povoláních není,“ říká o svém výzkumu s úsměvem Štěpánková.
Čistě vědecká kariéra v základním výzkumu ji přesto neláká. „Pro mě je velmi důležité vidět, že za mou prací je nějaká praktická aplikace. V budoucnu chci proto směřovat víc k aplikovanému výzkumu. Chtěla bych se stát prostředníkem mezi vědci, pomoci nabízet objevy odborníků ze základního výzkumu někomu dalšímu tak, aby se našlo praktické využití,“ uvedla mladá vědkyně.